If you're ready to get to the next level, join us today!|kainperformance@gmail.com

Poing Musterhaus park

Poing Musterhaus park

Scrollen Sie nach unten zur Tabelle “Detaillierte Vorlageninformationen” auf der Hauptergebnisseite (Abbildung 5c). Hier werden Informationen zum Vorlagencode, zur Ausrichtungsabdeckung, zum 3D-Modell, zur Vertrauensstellung, zur prozentualen Sequenzidentität und zur Textbeschreibung der Proteinvorlage angezeigt. Suchen Sie in der Spalte “Vertrauen” nach roten Modellen. Es ist oft der Fall, dass ein Benutzer nicht nur ein einzelnes Kettenmodell seines Proteins, sondern ein Modell eines Multimers will. Dies ist in Phyre2 noch nicht möglich, aber derzeit wird daran gearbeitet, diese Funktionalität hinzuzufügen, indem bekannte multimere Strukturen als Vorlagen für komplexe Gebäude verwendet werden. Die hauptgrößten Bedenken, die staatliche und lokale Regierungen um winzige “Häuser” ausdrücken, sind, wer die Häuser baut und wie jedes einzelne gebaut wird. Regierungsbeamte äußern Bedenken hinsichtlich des unregulierten Baus und der Fähigkeit kleiner Bauwerke, Sicherheits- und Qualitätserwartungen zu erfüllen. Diese Stufe wird nur ausgeführt, wenn der “Intensivmodus” verwendet wird. Das Ziel dieser Phase ist es, ein vollständiges Modell des Abfrageproteins zu erstellen, auch wenn verschiedene Regionen/Domänen durch separate Vorlagen modelliert werden oder wenn es überhaupt keine Vorlagen gibt (ab initio-Modellierung).

Dazu verwenden wir Poing18, einen vereinfachten Protein-Faltsimulator. Erste Heuristiken werden verwendet, um eine Teilmenge von Modellen auszuwählen, die in den Stufen 2 und 3 produziert werden, die die Abdeckung des Abfrageproteins erhöhen und gleichzeitig ein hohes Vertrauen beibehalten, wie hHsearch berichtet. Diese Eingabemodelle bieten Entfernungseinschränkungen zwischen verschiedenen Rückstandspaaren. Diese Rückhalteeinrichtungen werden als lineare unelastische Federn modelliert. In Poing werden Beschränkungen hinzugefügt, da das Abfrageprotein langsam aus einem virtuellen Ribosom synthetisiert wird. Rückstände, die nicht durch Eingangsmodelle eingeschränkt werden, werden von Poings Lösungsmittel-Bombardement-Modell, vorhergesagten sekundären Strukturfedern und der Bestrafung von serischen Zusammenstößen von initio modelliert. 5-100 Modelle werden auf diese Weise in Abhängigkeit von der Proteingröße synthetisiert (weniger für große Proteine aufgrund des Rechenbedarfs) und gruppiert, um ein endgültiges repräsentatives Modell zu wählen. Da dieses Modell nur aus Alpha-Kohlenstoffen besteht, wird sein Rückgrat mit Pulchra19 rekonstruiert. Sobald eine Reihe von Modellen generiert wurde, wie in den Phasen 1-3 von Abbildung 1 dargestellt, werden die Modelle durch Heuristik ausgewählt, um sowohl das Vertrauen als auch die Abdeckung der Abfragesequenz zu maximieren. Aus diesen Modellen werden paarweise C-C-Abstände extrahiert und in Poing als lineare unelastische Federn behandelt. Regionen, die nicht von Schablonen abgedeckt sind, werden von den ab initio Komponenten des Poing-Algorithmus behandelt: bevorzugtes Bombardement hydrophober Rückstände durch fiktive Lösungsmittelmoleküle zur Förderung der Bestattung, vorhergesagte sekundäre Strukturquellen zur Aufrechterhaltung von Alpha-Helix- oder Beta-Strang-Konformationen und Vermeidung von serischen Zusammenstößen. Das neue Protein wird aus einem virtuellen Ribosom im Kontext dieser Kräfte “synthetisiert” und die endgültige C-Struktur wird verwendet, um ein vollständiges Rückgrat mit Pulchra gefolgt von Sidechain-Addition mit R3 zu konstruieren.

Drehen Sie die Überlagerung, um zu suchen, welche Bereiche der Modelle im 3D-Raum eng übereinstimmen. Oft beobachtet man einen konservierten Kern mit variablen Oberflächenschleifen, der anzeigt, wo es wahrscheinlich einen Modellierungsfehler oder strukturelle Flexibilität gibt. Dies kann hilfreich sein, um festzustellen, welche Regionen der Modelle übereinstimmen und nicht, was Ihnen wiederum ein Gefühl dafür geben kann, welche Regionen des Modells vertrauenswürdig sind und in welchen Regionen Sie vorsichtig sein sollten. Beachten Sie die strukturelle Ähnlichkeit zwischen Modellen, wie sie durch den TM-Score angegeben sind, der im Text auf der Webseite erläutert wird. i) Die “Intensiven” Ergebnisse zeigen einen horizontalen (möglicherweise mehrzeiligen) farbigen Balken, der die Benutzersequenz zusammen mit einem farbcodierten Konfidenzschlüssel darstellt. Die Farben zeigen die vorhergesagte Sicherheit des Modells entlang der Sequenz an. Regionen, die durch den ab initio Ansatz von Phyre2 modelliert werden, sind immer blau gefärbt, um ein Mindestvertrauen anzuzeigen.

2020-08-01T10:15:45+00:00